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Pepsin, 1 kg

≥2 000 FIP-U/g, für die Biochemie
Wirkungsbeispiele: Führen zu gesundheitlichen Schäden, reizen Augen, Haut oder Atemwegsorgane. Führen in größeren Mengen zum Tode. Sicherheit: Wie oben; bei Hautreizungen oder Augenkontakt mit Wasser oder geeignetem Mittel spülen.
Wirkungsbeispiele: Wirken allergieauslösend, krebserzeugend (carcinogen), erbgutverändernd (mutagen), fortpflanzungsgefährdend und fruchtschädigend (reprotoxisch) oder organschädigend Sicherheit: Vor der Arbeit mit solchen Stoffen muss man sich gut informieren; Schutzkleidung und Handschuhe, Augen- und Mundschutz oder Atemschutz tragen.
Gefahr
H315-H319-H334-H335
i verursacht Hautreizungen, verursacht schwere Augenreizung, kann bei Einatmen Allergie, asthmaartige Symptome oder Atembeschwerden verursachen, kann die Atemwege reizen
P261 P280 P304+P340 P305+P351+P338 P342+P311
i einatmen von Staub vermeiden, Schutzhandschuhe/Augenschutz tragen, BEI EINATMEN: Die Person an die frische Luft bringen und für ungehinderte Atmung sorgen, BEI KONTAKT MIT DEN AUGEN: Einige Minuten lang behutsam mit Wasser spülen. Eventuell vorhandene Kontaktlinsen nach Möglichkeit entfernen. Weiter spülen, bei Symptomen der Atemwege: GIFTINFORMATIONSZENTRUM/Arzt anrufen
VE
Verp.
Molare Masse (M) 35000 g/mol
Lagertemp.: +4 °C
WGK 1
CAS Nr. 9001-75-6
EG-Nr. 232-629-3

Aus Magenschleimhaut vom Schwein. Zum Nachweis von Trichinen in Fleisch
Gut löslich in Wasser, stabil in wässrigen Lösungen bis zu pH 5,5, instabil bei pH-Werten über 6,0

Saure Endopeptidase, deren inaktive Vorstufe, Pepsinogen, in der Magenschleimhaut gebildet wird. Pepsin spaltet Proteine bevorzugt an Carboxylgruppen aromatischer Aminosäuren wie Phenylalanin und Tyrosin. Hochaktives Pepsin wird u.a. eingesetzt bei der Digestionsmethode, also für die mikroskopische Untersuchung von mit Pepsin und Salzsäure angedauten Muskelproben zur Detektion von Trichinen in tierischem Muskelfleisch.
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Pepsin ≥2 000 FIP-U/g, für die Biochemie

Saure Endopeptidase, deren inaktive Vorstufe, Pepsinogen, in der Magenschleimhaut gebildet wird. Pepsin spaltet Proteine bevorzugt an Carboxylgruppen aromatischer Aminosäuren wie Phenylalanin und Tyrosin. Hochaktives Pepsin wird u.a. eingesetzt bei der Digestionsmethode, also für die mikroskopische Untersuchung von mit Pepsin und Salzsäure angedauten Muskelproben zur Detektion von Trichinen in tierischem Muskelfleisch.


Unit-Definition

1 FIP-Unit (≈ Ph. Eur.-Unit) Pepsinaktivität bewirkt den Abbau von Hämoglobin während 1 Minute Inkubation bei 25±0.1 °C in einem Maße, das vergleichbar ist mit der Farbentwicklung bei der Reaktion von 1 Micromol Tyrosin mit dem gleichen Farbreagenz. 2 000 FIP-Units entsprechen 1:10 000 NF-U oder 1:12 500 BP-U.


Anwendungshinweise

Irreversibel inaktiviert in alkalischem Milieu.
In Lösung temperaturstabil bis 60 °C und auch in höheren Konzentrationen von Harnstoff und Guanidin.
pH-Optimum: 1-2.
Isoelektrischer Punkt: 1,0



Pepsin
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  1. Zwischensumme:  0.00
Bestell Nr. VE Verp. Preis Menge
KK38.1 50 g Kunst.
75,50 €

60,40 €

KK38.2 100 g Kunst.
125,00 €

100,00 €

KK38.3 250 g Kunst.
269,00 €

215,20 €

KK38.4 1 kg Kunst.
1.009,00 €

807,20 €

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Allgemeine Informationen

Enzym: neoklassisches, griechisches Kunstwort ενζυμου, énzymon abgeleitet von εν-, en- (in-) und ζυμη, zýmé (Hefe, Sauerteig, veraltet)
Fermente: von lateinisch fermentum (Gärungsmittel, Sauerteig)

Es bestehen sechs Enzymklassen, in welche die Enzyme entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion eingeteilt werden:

Oxidoreduktasen (katalysieren Redoxreaktionen)

Transferasen (übertragen funktionelle Gruppen zwischen Substraten)

Hydrolasen (spalten Bindungen unter Wasseranlagerung)

Lyasen/Synthasen (spalten oder synthetisieren komplexere Produkte aus einfachen Substraten ohne Spaltung von ATP)

Isomerasen (wandeln chemische Isomeren um)

Ligasen/Synthetasen (spalten oder synthetisieren komplexere Produkte aus einfachen Substraten mittels Spaltung von ATP)


Bestimmung von Trichinen

Trichinen (Trichinella spp.) sind kleine, ca. 1 mm lange Fadenwürmer, die als Parasiten in der Skelettmuskulatur von Säugetieren, Vögeln und Reptilien leben. Die Übertragung auf einen neuen Wirt (Mensch, Tier) erfolgt ausschließlich durch den Verzehr von rohem Fleisch, welches die infektionsfähigen Muskellarven enthält. Fleisch, das zum Genuss für Menschen verwendet werden soll, unterliegt nach EG-Verordnung 2075/2005 einer Untersuchungspflicht. Carl ROTH bietet Ihnen Reagenzien, die für diese Bestimmung geeignet sind.


Enzym: neoklassisches, griechisches Kunstwort ενζυμου, énzymon abgeleitet von εν-, en- (in-) und ζυμη, zýmé (Hefe, Sauerteig, veraltet)
Fermente: von lateinisch fermentum (Gärungsmittel, Sauerteig)

Es bestehen sechs Enzymklassen, in welche die Enzyme entsprechend der von ihnen katalysierten Reaktion eingeteilt werden:

Oxidoreduktasen (katalysieren Redoxreaktionen)

Transferasen (übertragen funktionelle Gruppen zwischen Substraten)

Hydrolasen (spalten Bindungen unter Wasseranlagerung)

Lyasen/Synthasen (spalten oder synthetisieren komplexere Produkte aus einfachen Substraten ohne Spaltung von ATP)

Isomerasen (wandeln chemische Isomeren um)

Ligasen/Synthetasen (spalten oder synthetisieren komplexere Produkte aus einfachen Substraten mittels Spaltung von ATP)


Analysenzertifikate

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Garantieanalyse

Aussehenweißes bis hellbeiges, kristallines oder amorphes Pulver
Spez. Aktivität≥2000 FIP-U/g
pH-Wert (1 % in H2O)3,0-5,0
Trocknungsverlust≤5,0 %