product.details.print
Pepsine, 50 g
Temp. de stockage : +4 °C
WGK 1
Nr. CAS 9001-75-6
EG-Nr. 232-629-3
Bonne solubilité dans l’eau, stable dans les solutions aqueuses jusqu’à pH 5,5, instable à un pH supérieur à 6,0
64,90 €/cdt. Campaign price!
TVA en sus. | 50 g par cdt.
Réf. KK38.1
Données du produit
Pepsine ≥2 000 FIP-U/g, pour la biochimie
Endopeptidase acide, dont le précurseur inactif, le pepsinogène, est sécrété dans la muqueuse gastrique. La pepsine scinde les protéines principalement au niveau des groupements carboxyles des acides aminés aromatiques, comme la phénylalanine et la tyrosine. La pepsine activée est utilisée notamment lors de la méthode digestive, pour l’examen microscopique d’échantillons musculaires attaqués par la pepsine et l’acide chlorhydrique, pour la détection de trichines dans le tissu musculaire d’un animal.
1 unité FIP (≈ unité Ph. Eur) d’activité pepsinique dégrade l’hémoglobine pendant 1 minute d’incubation à 25±0,1 °C dans une grandeur comparable à l’évolution chromatique lors de la réaction d’une micromole de tyrosine avec le même colorant. 2 000 unités FIP correspondent à 1:10 000 U. NF ou 1:12 500 U. BP.
Inactivation irréversible en milieu alcalin.
En solution, thermostabilité jusqu’à 60 °C, également à des concentrations élevées d’urée et de guanidine.
pH optimum : 1-2.
Point isoélectrique : 1,0
- Somme intermédiaire : 0.00
| Réf. | Cdt. | Emb. | Prix | Quantité | |
|---|---|---|---|---|---|
| KK38.1 | 50 g | plastique |
81,20 €
64,90 € |
|
|
| KK38.2 | 100 g | plastique |
134,40 €
107,50 € |
|
|
| KK38.3 | 250 g | plastique |
289,20 €
231,30 € |
|
|
| KK38.4 | 1 kg | plastique |
1.084,70 €
867,70 € |
|
|
|
En stock
Disponible
En cours d’approvisionnement
Plus disponible
Date de livraison inconnue à l'heure actuelle
|
|||||
- Somme intermédiaire : 0.00
Téléchargements / FDS
Informations générales
Enzyme : mot formé à partir du grec ενζυμου, énzymon dérivé de εν-, en- (in-) et ζυμη, zýmé (levure, levain, vieilli)
Ferments : du latin fermentum (agent de fermentation, levain)
Il y a six classes d’enzymes, à l’intérieur desquelles les enzymes sont répartis selon la réaction catalysée :
• Oxydo-réductases (catalysent les réactions d’oxydo-réduction)
• Transférases (transfèrent des groupements fonctionnels entre les substrats)
• Hydrolases (scindent les liaisons par hydrolyse)
• Lyases/Synthases (scindent ou synthétisent des produits complexes à partir de substrats simples sans clivage d’ATP)
• Isomérases (transforment les isomères chimiques)
• Ligases/Synthétases (scindent ou synthétisent des produits complexes à partir de substrats simples par clivage de l’ATP)
Détermination de trichines
Le trichinella (Trichinella spp.) est un petit ver d’environ 1 mm de long vivant en parasite dans la musculature du squelette des mammifères, oiseaux et reptiles. La transmission à un nouvel hôte (homme, animal) a lieu uniquement en cas de consommation de viande crue contenant les larves infectieuses. La viande devant être utilisée pour la consommation humaine est soumise à un devoir de contrôle selon la réglementation CE 2075/2005. Carl ROTH propose des réactifs adaptés à cette disposition.
Enzyme : mot formé à partir du grec ενζυμου, énzymon dérivé de εν-, en- (in-) et ζυμη, zýmé (levure, levain, vieilli)
Ferments : du latin fermentum (agent de fermentation, levain)
Il y a six classes d’enzymes, à l’intérieur desquelles les enzymes sont répartis selon la réaction catalysée :
• Oxydo-réductases (catalysent les réactions d’oxydo-réduction)
• Transférases (transfèrent des groupements fonctionnels entre les substrats)
• Hydrolases (scindent les liaisons par hydrolyse)
• Lyases/Synthases (scindent ou synthétisent des produits complexes à partir de substrats simples sans clivage d’ATP)
• Isomérases (transforment les isomères chimiques)
• Ligases/Synthétases (scindent ou synthétisent des produits complexes à partir de substrats simples par clivage de l’ATP)
Certificats d'analyse
Analyse garantie
| Aspect | poudre crist. ou amorphe, blanche à beige clair |
| Activité spécifique | ≥2000 FIP-U/g |
| pH (1 % dans H2O) | 3.0-5.0 |
| Perte à la dessiccation | ≤5.0 % |